Ce type de viande pourrait favoriser le développement de la maladie d’Alzheimer

📝EN BREF

• Depuis plusieurs années, les chercheurs ont émis des hypothèses et trouvé des preuves suggérant que la maladie d’Alzheimer pourrait en fait être un type de maladie à prions, susceptible d’être contractée par de la viande contaminée par des prions et transmise par certaines procédures médicales invasives
• Des recherches plus récentes renforcent cette hypothèse, en montrant que les deux protéines caractéristiques associées à la maladie d’Alzheimer (la bêta-amyloïde et la protéine tau) agissent comme des prions, ce qui en fait une maladie à double prion
• Des taux plus élevés de protéine bêta-amyloïde de type prion et de protéine tau ont été observés chez les personnes atteintes de la maladie d’Alzheimer à un stade précoce et décédées à un âge plus précoce, l’accumulation de protéine tau présentant la corrélation la plus forte
• Comparé à un patient décédé de la maladie d’Alzheimer à l’âge de 90 ans, un patient décédé à 40 ans avait en moyenne 32 fois plus de prions tau dans son cerveau

🩺Par le Dr. Mercola

Les prions sont des formes anormales et infectieuses de protéines qui s’accumulent dans le tissu cérébral, entraînant la mort des cellules. Les trous en forme d’éponge laissés dans le cerveau sont une caractéristique des encéphalopathies spongiformes transmissibles telles que l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, également connue sous le nom de maladie de la vache folle chez les vaches et de maladie du dépérissement chronique chez les cerfs et les wapitis) et la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), la version humaine de l’ESB.

L’ESB et la MCJ résultent toutes deux d’une infection à prions. Toutes deux sont incurables et toujours mortelles. La MCJ sporadique (MCJS), une forme qui apparaît sans facteurs de risque connus, représente près de 85 % des cas de MCJ diagnostiqués :

La MCJ est difficile à diagnostiquer, car il n’est pas pratique de pratiquer une biopsie du cerveau pour écarter la maladie. Cependant, en 2018, le NIH (National Institutes of Health) a publié les travaux de collègues de l’Université de Californie San Diego et San Francisco, montrant qu’il est possible de mesurer la distribution et le taux des prions dans l’œil humain.

Selon le Dr Christina J. Sigurdson, professeur de pathologie à l’UC San Diego et Davis, qui faisait partie de l’équipe, « nos résultats ont des implications à la fois pour l’estimation du risque de transmission de la MCJS et pour le développement de tests de diagnostic des maladies à prions avant que les symptômes ne deviennent apparents ».

La maladie d’Alzheimer liée aux prions

Depuis plusieurs années, les chercheurs ont émis des hypothèses et trouvé des preuves suggérant que la maladie d’Alzheimer pourrait en fait être un type de maladie à prions, capable d’être contractée par la viande et transmise par certaines procédures médicales invasives.

Les chercheurs ont remarqué que la maladie d’Alzheimer se comporte comme une version lente de la MCJ et, selon un article, « les prions sont considérés comme une sous-classe d’amyloïdes dans laquelle l’agrégation des protéines devient auto-entretenue et infectieuse ». Comme le rapporte Scientific American :

« Entre 1958 et 1985, un certain nombre de personnes de petite taille ont reçu des injections d’hormone de croissance humaine extraite de l’hypophyse de cadavres... Certains de ces échantillons étaient contaminés par des prions qui ont provoqué chez certains patients le développement de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), une affection cérébrale rare et mortelle.

Les traitements ont cessé lorsque ces rapports ont été révélés, mais à ce moment-là, on estime que 30 000 personnes avaient déjà reçu les injections. En 2012, les chercheurs ont recensé 450 cas de MCJ dans le monde qui sont le résultat de ces injections d’hormone de croissance et d’autres procédures médicales, y compris la neurochirurgie et les transplantations. »

Des recherches antérieures sur des animaux ont également montré que lorsque de minuscules quantités de protéines bêta-amyloïdes (qui sont une caractéristique de la maladie d’Alzheimer) sont injectées à des souris ou à des singes, elles agissent comme des « graines » qui se propagent d’elles-mêmes, déclenchant une réaction en chaîne de mauvais repliement des protéines qui entraîne une pathologie très semblable à celle observée chez les patients atteints de la maladie d’Alzheimer.

Jusqu’à la moitié des patients atteints de la maladie d’Alzheimer ont des protéines de type prion

Des recherches de plus en plus nombreuses révèlent un lien irréfutable entre une protéine appelée TDP-43 et des maladies neurodégénératives telles que les maladies d’Alzheimer, de Parkinson et de Lou Gehrig. La TDP-43 se comporte comme les prions responsables de la destruction du cerveau observée dans la maladie de la vache folle et la maladie du dépérissement chronique.

Selon une recherche publiée en 2011, la pathologie TDP-43 est détectée chez 25 à 50 % des patients atteints de la maladie d’Alzheimer, en particulier chez ceux qui présentent une sclérose de l’hippocampe, caractérisée par une perte sélective de neurones dans l’hippocampe, qui est associée à une perte de mémoire.

Les recherches présentées lors de la conférence internationale 2014 de l’Alzheimer’s Association ont également révélé que les patients atteints de la maladie d’Alzheimer présentant la TDP-43 étaient 10 fois plus susceptibles d’avoir des troubles cognitifs au moment de leur décès que ceux qui n’en avaient pas.

Maladie d’Alzheimer : Un trouble à double prion

Des recherches plus récentes menées par des scientifiques de l’Université de Californie San Francisco (UCSF) ajoutent du poids à l’hypothèse selon laquelle la maladie d’Alzheimer est une maladie liée aux prions. L’étude, publiée dans le numéro de mai 2019 de Science Translational Medicine, a révélé que les deux protéines caractéristiques associées à la maladie d’Alzheimer (la bêta-amyloïde et la protéine tau) agissent effectivement comme des prions, ce qui en fait une maladie à double prion.

Les prions, bien qu’étant des protéines mal repliées et non des virus ou des bactéries, ont la curieuse capacité de se propager de manière auto-propagative en forçant les protéines normales à se replier. Le premier prion, appelé PrP, a été découvert dans les années 1980, lorsqu’il a été identifié comme la cause de la MCJ et de l’encéphalopathie spongiforme bovine.

Comme l’a noté l’UCSF, on « soupçonnait depuis longtemps que le PrP n’était pas la seule protéine capable d’agir comme un prion auto-propagateur, et que des types distincts de prion pouvaient être responsables d’autres maladies neurodégénératives causées par l’accumulation toxique progressive de protéines mal repliées ».

En effet, en appliquant des tests de laboratoire récemment mis au point, l’équipe de recherche de l’UCSF a pu mesurer « les formes prion auto-propagatrices des protéines amyloïdes bêta et tau dans le tissu cérébral post-mortem de 75 patients atteints de la maladie d’Alzheimer », confirmant ainsi les résultats précédents selon lesquels les plaques amyloïdes et les enchevêtrements tau se propagent à peu près de la même manière que le PrP, causant des dommages similaires mais à un rythme plus lent.

Les taux de prions tau sont fortement corrélés à la longévité

Il est important de noter que des taux plus élevés de prions de type amyloïde bêta et tau ont été trouvés chez les personnes atteintes de la maladie d’Alzheimer à un stade précoce et décédées à un âge plus jeune, l’accumulation de tau montrant la corrélation la plus forte. Comparé à un patient décédé d’Alzheimer à l’âge de 90 ans, un patient décédé à 40 ans avait en moyenne 32 fois plus de prions tau dans son cerveau. Comme le note l’UCSF :

« La maladie d’Alzheimer est actuellement définie par la présence d’agrégations de protéines toxiques dans le cerveau, appelées plaques amyloïdes et enchevêtrements de tau, accompagnées d’un déclin cognitif et d’une démence.

Mais les tentatives de traiter la maladie en éliminant ces protéines inertes ont été infructueuses. La nouvelle preuve que les prions Aß et tau actifs pourraient être à l’origine de la maladie... pourrait amener les chercheurs à explorer de nouvelles thérapies axées directement sur les prions. »

L’auteur principal, le Dr Stanley Prusiner, directeur de l’Institut des maladies neurodégénératives de l’UCSF, a commenté les résultats :

« Je pense que cela démontre sans l’ombre d’un doute que l’amyloïde bêta et la protéine tau sont toutes deux des prions et que la maladie d’Alzheimer est une maladie à double prion dans laquelle ces deux protéines indésirables détruisent ensemble le cerveau.

Le fait que les taux de prions semblent également liés à la longévité des patients devrait changer notre façon de penser à la mise au point de traitements contre la maladie. »

L’un des principaux auteurs de l’étude, Carlo Condello, docteur en médecine, professeur adjoint de neurologie à l’Institut des maladies neurodégénératives, a ajouté :

« Récemment, de nombreuses thérapies apparemment prometteuses contre la maladie d’Alzheimer ont échoué dans les essais cliniques, ce qui a conduit certains à supposer que nous avions ciblé les mauvaises protéines. Mais qu’adviendra-t-il si nous ne concevons pas de médicaments contre les formes prion distinctives de ces protéines qui causent réellement la maladie ?

Maintenant que nous pouvons mesurer efficacement les formes prions de l’Aß et de la tau, nous avons l’espoir de pouvoir mettre au point des médicaments qui empêchent leur formation ou leur propagation, ou qui aident le cerveau à les éliminer avant qu’elles ne causent des dommages. »

Qu’est-ce qui rend l’amyloïde infectieuse ?

Une étude publiée dans la revue Prion en 2014 a cherché à déterminer pourquoi certaines protéines enclines à former des amyloïdes ont la capacité d’infecter leurs voisines. Là aussi, l’auteur a qualifié la maladie d’Alzheimer de maladie à prions, en faisant spécifiquement référence aux plaques amyloïdes formées :

« Les maladies conformationnelles, liées à l’agrégation des protéines en conformations amyloïdes, vont des troubles neurodégénératifs non infectieux, comme la maladie d’Alzheimer (MA), aux maladies hautement infectieuses, comme les encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) humaines. Elles sont communément appelées maladies à prions.

Cependant, étant donné que tous les amyloïdes peuvent être considérés comme des prions, il est nécessaire de trouver une cause sous-jacente à la capacité différente d’infecter que possède chacune des protéines susceptibles de former des amyloïdes.

Comme proposé ici, la cytotoxicité intrinsèque et le nombre de noyaux d’agrégation par cellule pourraient être des facteurs clés dans cette capacité de transmission de chaque amyloïde. »

L’auteur poursuit en affirmant que si les amyloïdes sont universels et partagent certaines caractéristiques structurelles internes, « les prions ne représentent qu’une minuscule goutte dans l’océan des amyloïdes ». Pour qu’un amyloïde devienne un prion, il faut que le processus d’agrégation s’auto-perpétue et devienne infectieux.

Il souligne que le processus de la maladie d’Alzheimer, bien que similaire à celui de la MCJ, est beaucoup plus lent et ne suit pas la même voie de transfert (de la rate au système nerveux central). Alors, pourquoi l’amyloïde d’un patient atteint de la maladie d’Alzheimer devient-il infectieux ? Qu’est-ce qui le transforme en prion ? Pour répondre à cette question, l’auteur se tourne vers les recherches sur les prions des champignons et des levures.

« Des découvertes récentes dans ce domaine ont montré que le nombre de noyaux d’agrégation pourrait être un facteur qui affecte la capacité d’infection des protéines amyloïdes, tout comme leur cytotoxicité intrinsèque.

Dans les prions fongiques et de levure, le nombre de noyaux d’agrégation par cellule détermine, selon la loi de Poisson, la probabilité d’infectivité du prion. Ainsi, un nombre élevé de noyaux d’agrégation par cellule entraîne une augmentation de l’infectivité », écrit-il.

Il suppose également que la cytotoxicité joue un rôle important et que « la cytotoxicité intrinsèque de chaque amyloïde... pourrait être un facteur clé dans la différenciation entre les amyloïdes infectieux et non infectieux chez l’homme ».

L’année suivante, en 2015, le même auteur, rejoint par plusieurs autres, a publié un second article dans la même revue, intitulé « Amyloids or Prions? That Is the Question ». « Malgré les efforts importants consacrés à la compréhension du phénomène de transmissibilité des prions, on comprend encore mal comment cette propriété est codée dans la séquence des acides aminés », écrivent-ils.

Selon cet article de 2015, des expériences utilisant des prions de levure ont démontré que pour que les prions se forment, il doit exister « des régions de séquence intrinsèquement désordonnées enrichies d’une proportion particulièrement élevée de glutamine et d’asparagine ».

L’hypothèse de la protection antimicrobienne dans la maladie d’Alzheimer

D’autres études récentes suggèrent que la bêta-amyloïde trouvée chez les patients atteints de la maladie d’Alzheimer est également un peptide antimicrobien (AMP). Les AMP sont les principales protéines effectrices du système immunitaire inné qui ciblent les bactéries, les virus et les champignons. Ils agissent également comme médiateurs de l’inflammation et jouent un rôle dans la libération de cytokines, l’angiogenèse, etc.

Dans l’une de ces études, les auteurs suggèrent que la bêta-amyloïde, en tant qu’AMP, « utilise la fibrillation pour protéger l’hôte contre un large éventail d’agents infectieux ». Une autre étude souligne que « des origines anciennes et une conservation étendue suggèrent que la séquence Aβ humaine est hautement optimisée pour son rôle immunitaire ».

De tels résultats étayeraient l’hypothèse selon laquelle la protéine bêta-amyloïde pourrait en fait cibler les prions et tenter de protéger l’hôte contre l’infection. En d’autres termes, la présence de la protéine bêta-amyloïde pourrait ne pas être la cause réelle de la maladie d’Alzheimer, mais plutôt le résultat d’un mécanisme de défense inné contre l’infection par les prions, peut-être acquis par la consommation de viande infectée par des prions.

Une grande partie de tout cela est encore spéculative, mais c’est une idée intrigante. Et, bien que minces, il existe des preuves (qui doivent encore être reproduites) que les infections à prions inter-espèces pourraient en fait se produire. Comme indiqué dans « The Antimicrobial Protection Hypothesis of Alzheimer’s Disease », publié dans le numéro de décembre 2018 de Alzheimer’s & Dementia :

« Nous explorons ici un nouveau modèle d’amyloïdogénèse dans la maladie d’Alzheimer (MA). Cette nouvelle perspective sur l’amyloïdose de la MA vise à fournir un cadre rationnel pour intégrer les découvertes récentes et apparemment indépendantes sur le rôle antimicrobien de la β-amyloïde et les données expérimentales, génétiques et épidémiologiques émergentes, suggérant que l’inflammation à médiation immunitaire innée propage la neurodégénérescence de la MA...

Les résultats émergents sont de plus en plus incompatibles avec la caractérisation de l’oligomérisation de l’Aβ comme une activité non physiologique et exclusivement pathologique. Des études récentes suggèrent que l’Aβ est une molécule effectrice ancienne et hautement conservée de l’immunité innée.

En outre, l’oligomérisation de l’Aβ et la génération de β-amyloïde semblent être des voies importantes de l’immunité innée qui médient le piégeage des agents pathogènes et protègent contre l’infection.

NOUVEAU MODÈLE D’AMYLOÏDOGENÈSE DE LA MA : Les découvertes récentes sur la neurodégénérescence médiée par l’inflammation et le rôle de l’Aβ dans l’immunité ont conduit à l’émergence de « l’hypothèse de la protection antimicrobienne » de la MA. Dans ce modèle, le dépôt de β-amyloïde est une réponse immunitaire innée précoce à un défi immunitaire réel ou perçu à tort.

L’Aβ piège d’abord et neutralise les agents pathogènes envahissants dans la β-amyloïde. La fibrillation de l’Aβ entraîne des voies neuroinflammatoires qui aident à combattre l’infection et à éliminer les dépôts de β-amyloïde / pathogène. Dans la maladie d’Alzheimer, l’activation chronique de cette voie entraîne une inflammation et une neurodégénérescence durables.

Des données de plus en plus nombreuses établissent un lien entre les taux élevés de microbes dans le cerveau et la maladie d’Alzheimer. L’hypothèse de la protection antimicrobienne révèle comment une charge microbienne cérébrale accrue peut exacerber directement le dépôt de β-amyloïde, l’inflammation et la progression de la MA. »

La maladie d’Alzheimer est en grande partie évitable

On croit souvent que la démence est une maladie que l’on ne peut pas contrôler. Mais il existe de nombreux facteurs sur lesquels vous pouvez agir pour réduire considérablement votre risque. Il est toutefois important d’agir sur plusieurs facteurs et de ne pas se concentrer exclusivement sur un ou deux d’entre eux.

Cela dit, l’amélioration de votre forme cardiovasculaire est un excellent point de départ. Associée à d’autres approches visant à résoudre le dysfonctionnement mitochondrial, elle peut s’avérer très efficace pour prévenir le déclin cognitif.

Parmi les autres stratégies permettant de réduire le risque de maladie d’Alzheimer, citons le régime cétogène, l’optimisation des taux de vitamine D et d’oméga 3, l’élimination du gluten et des aliments transformés, ainsi que le jeûne cyclique (intermittent et partiel), comme je l’explique en détail dans mon dernier livre, « KetoFast ».

En outre, l’une des stratégies les plus efficaces et les plus simples pour augmenter les protéines de choc thermique, qui sont responsables du repliement correct des protéines amyloïdes et tau, est le sauna à infrarouge proche. Je pense personnellement que c’est une stratégie que pratiquement toutes les personnes de plus de 50 ans devraient pratiquer régulièrement.